Ultraszybkiej spektroskopii w podczerwieni ujawnia wodne spójne dynamiki pośredniczące w aktywne enzymy
Zrozumienie wpływu szybkich dynamiki od procesów chemicznych zachodzących w obrębie miejsc aktywnych białek i enzymów, jest kluczowym wyzwaniem, które nadal przyciąga duże zainteresowanie, choć bezpośredni wgląd eksperymentalne w roztworze pozostaje niewielka. Podobne przerwy w naszej wiedzy istnieje zrozumienia roli odgrywanej przez wodę, jako rozpuszczalnik lub jako strukturalne / dynamicznego składnika aktywnego.
W celu dalszego zbadania potencjalnych ról biologicznych wody, mamy rachunek ultraszybki wielowymiarowych eksperymentów spektroskopii w podczerwieni, która bezpośrednio sondą drgań strukturalnych i dynamikę NIE związaną z żelaza hemu enzymu katalazy z Corynebacterium glutamicum zarówno w H2O i D2O. Pomimo katalazy zaawansowana chemia co uważa się za aktywne strona rozpuszczalnik niedostępnych izotopowe zależności widmowej przepuszczalności i wibracyjnych parametrów podczas cyklu drgań rozciągania NO są, co wskazuje, że cząsteczki wody bezpośrednio oddziaływać z ligandem hemu.
Ponadto, dane IR pompy sondy wyposażone drgania pochodzące z wytwarzania spójnej superpozycji niskiej częstotliwości trybów drgań w miejscu aktywnym katalazy, które są sprzężone z ligandem hemu rozciągania drgań. Porównanie z Przykladem ściśle związane rodziny enzymów peroksydazy pokazuje, że wykazują one zbyt zależne od dynamiki rozpuszczalnik miejscu aktywnym, wspieranie obecności interakcji pomiędzy hem ligandów i cząsteczkami wody w miejscach aktywnych obu katalazy i peroksydazy, które mogą być związane transferu protonów zdarzeń prowadzących do powstawania ferryl pośredniego związku I. Ponadto silne woda pośredniczy struktura wiązania wodorowego jest zalecane, aby występować w katalazy, który nie replikuje się z peroksydazą;obserwacji, które mogą rzucić światło na pochodzenie różnych funkcji dwóch enzymów.
